Wednesday, July 30, 2008

我的血红蛋白偏低

最近学校主办了为期一星期的捐血运动。
昨天,我去了可是不被通过。其实,我已经大约猜到铁质会不达准,因为生理期大概就是这几天而已,可是还是想尝试看能不能。
结果有些意外,我不但因为铁质不达标准而不被通过,医护人员还递给我一封信,要我到国家血库中心再验一次。原因是haemoglobin(血红蛋白、血红素)偏低。他说,普通女性的标准应该是110g/L - 150g/L或者11.0g/dl-15.0g/dl. 但是,我的检验显示偏低(9.3g/dl)。

有点小担心,所以上网找了些资料。当中39健康网有一篇文章提到。

血红蛋白(Hb)

  

  血红蛋白又称血色素,是红细胞的主要组成部分,能与氧结合,运输氧和二氧化碳,

血红蛋白(Hb)正常值
  

  男性 120~160g/L(12.0-16.0g/dl);

  女性 110~150g/L(11.0-15.0g/dl);

  新生儿 170~200g/L(18.0-19.0g/dl);

血红蛋白(Hb)临床意义
  

  血红蛋白增高,降低的临床意义基本和红细胞计数的临床意义相似,但血红蛋白能更好地反映贫血的程度。

  血红蛋白增多有以下情况:

  (1)生理性增多:见于高原居民、胎儿和新生儿,剧烈活动、恐惧、冷水浴等;

  (2)病理性增多:见于严重的先天性及后天性心肺疾患和血管畸形、如法洛四联症、发绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动脉或肺静脉瘘及携氧能力低的异常血红蛋白病等;也见于某些肿瘤或肾脏疾病,如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤及肾盂积水、多囊肾等。

  血红蛋白减少见于以下情况:

  (1)生理性减少:3个月的婴儿至15岁以前的儿童。主要因生长发育迅速而致的造血系统造血的相对不足,促泌轈錤鎤皼肁忟櫧一般可较正常人的低10%-20%。妊娠中期和后期由于妊娠血容量增加而使血液被稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐降低,可导致红细胞和血红蛋白含量减少。

  (2)病理性减少:

  A.骨髓造血功能衰竭,如再生障碍性贫血、骨髓纤维化所伴发的贫血;


  B.因造血物质缺乏或利用障碍所致的贫血,如缺铁性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血;

  C.因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素所致红细胞破坏过多而导致的贫血,如遗传性球形红细胞增多症、海洋性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术或某些生物性和化学性等因素所致的溶血性贫血以及某些急性或慢性失血所致的贫血。


然后又在问吧找到相关类似的资料:

人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

血 红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。 血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的 吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载 氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合, 与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它 的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会 刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应。

血红素分子结构由于协同效应,血红蛋白与氧气的结合曲线 呈S形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突 变的两侧,因而在肺组织,血红蛋白可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红 蛋白的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提 高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

除了运载氧,血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离 子结合,结合的方式也与氧完全一样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开,这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理,遇 到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

血红素和珠蛋白构成 的缀合蛋白质,是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧,也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键,其中4个与 血红素的环状结构相连,并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连,还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2),每个亚基连接 1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定,也已用X射线衍射结构分析测定其 四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白,其中只有一小部分引起疾病发生,最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞 贫血病。

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织,又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送 到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关,在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态,使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可 以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里,亚基结构呈松弛状态,使氧极易与血红素结合,从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。 红细胞及血红蛋白减少是指血液中的红细胞数、血红蛋白量及血细胞比容低于参考值正常范围的低限,通常称为贫血。以血红蛋白为标准,则成年男性的血红蛋白<120g/L,成年女性<110g/L,即可以认为有贫血。根据血红蛋白减低的程度,将贫血分为以下4级:
(1)轻度贫血:血红蛋白小于参考值正常范围的低限,减少至90g/L;(2)中度贫血:血红蛋白90~60g/L;(3)重度贫血:血红蛋白60~30g/L;(4)极重度贫血:血红蛋白<30g/L。

治疗:
1病因治疗:首先要查明引起贫血的原因,并尽可能除去引起贫血的原因。

2铁剂治疗:口服铁剂可以用硫酸亚铁,每日三次,每次0.2-0.3g。

3辅助治疗:加强营养,增加含铁丰富的食品:如肝、腰、肾、瘦肉、血、蛋奶、干果(枣、杏干)、木耳、蘑菇、绿叶蔬菜等。

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